Carabuxa

Un mundo distinto.

Bioquímica. Miguel García Guerrero. Examen 1P mayo 16, 2008

Aqui os dejo respuestas a examenes del primer parcial de Bioquímica de la licenciatura de BIología, cursada en el segundo año con Miguel García Guerrero (primer cuatrimestre), no tengo escrito los problemas, pero creo que sabiendo las preguntas (corregidas por el en tutoría) podeis ayudaros.

.

.

.

.

Consejo!, este profesor tiende a puntuar hacia lo bajo, siempre se debe recurrir a comprobar la nota del examen, y siempre decir que se ha usado la bibliografía que él pide en sus clases. Tened en cuenta que estas respuestas aprendidas de memoria da la mitad de la nota (comprobado) en un examen. Si teneis el problema hecho, os puntuará mejor lo que hayais escrito, es decir que si con esto teneis la mitad y haceis el problema, esa mitad puntuada sube.

Un saludo:

PD: va por orden de importancia (las rayitas).

.

Estructura secundaria IIIIII

Es una disposición que adopta la cadena polipeptídica estabilizada mediante puentes de hidrógeno entre C-H y N-H. Existen dos tipos: a- hélice y plegamiento B

Carga energética IIIIII

Es una medida del estado energético de la célula que indica la abundancia de las formas ATP/ ADP/ AMP.

[ATP]+1/2[ADP]

La formula es C:——————————–

[ATP]+[ADP]+[AMP]

Grupo prostético IIIIII

Es un componente no proteico esencial para algunas proteinas unido permanentemente a ellas por interacciones fuertes. Pueden ser orgánicos o inorgánicos

Proteína integral IIIIII

Proteína fuertemente unida a la membrana plasmática mediante interacciones hidrofóbicas- La zona hidrofóbica está inserta en la membrana plasmática y la zona hidrofílica se encuentra en la cara citoplasmática o en la zona externa a la célula.

Mecanismo secuencial IIII

Es un tipo de mecanismo donde se unen más de un sustrato, pero no se libera ningún producto hasta que todos los sustratos se encuentran unidos. Hay dos tipos dependiendo del orden de entrada del sustrato: secuencial ordenado y secuencial al azar.

Alosterismo IIII

Propiedad de algunas enzimas oligoméricas que pasa de una conformación tensa (T) a relajada ( R ) mediante una modificación no covalente en la que intervienen moduladores.

Cromatografía de intercambio iónico IIII (intercambio iónico)

Es un tipo de cromatografía en la que la matriz tiene cargas positivas o negativas (en aniónico solo negativas) en su superficie a un determinado pH, con lo que las proteínas de una mezcla se unirán o no dependiendo de su carga negativa o positiva neta, pudiéndose aprovechar para la purificación de proteínas.

Desoxirribonucleótido III

Es un nucleótido formado por una base púrica o pirimidínica, una pentosa, un grupo fosfato y una desoxirribosa. Es la unidad constituyente del ADN.

Acoplamiento inducido III

Es un proceso de reconocimiento mutuo y adaptación entre enzima y sustrato (concretamente en el sitio activo) dándose cambios conformacionales.

Flavín nucleotidos III

Son un tipo de grupo prostético de oxido-reductasas que transportan 2 electrones y 1 protón y su E’o (pH 7) es-0’2V. Hay dos tipos: FAD (FAD+/FADH2) y FMN (FMN+/FMNH).

Nicotinamida adenin dinucleotido III

Es un tipo de grupo prostético de oxido-reductasa que transportan 2 electrones y E’o(pH7) es -0’32V. Hay dos tipos: NAD+ (NAD+/NADH2) y NADP (NADP+/NADPH).

Difusión facilitada III

Es un tipo de transporte a través de membranas biológicas donde el sustrato pasa a favor de gradiente electroquímico, por tanto no requiere energía pero sí implica la participación de proteínas.

Enzima interconvertible III

Enzima reguladora y oligomérica que puede estár en forma más o menos activa. Su principal característica es que sufre una modificación covalente por adicción de grupos (fosforilo,…). Esta modificación requiere la participación de enzimas auxiliares.

Cotransporte II

Es un tipo de transporte a través de membranas biológicas donde se transportan moléculas de dos tipos: antiporte si una molécula entra y la otra sale, simporte si ambas salen.

Ferredoxina II

Es un grupo prostético de la familia de las metaloproteínas con un centro 2Fe-2S en plantas (4Fe-4S en bacterias) que transportan cada centro 1 electrón en reacciones de óxido-reducción. E’o(pH7) es -0’45V a +0’35V.

Km II

Es la concentración de sustrato en la que una reacción enzimática tiene lugar en la mitad de su velocidad máxima.

Vmax[S]

Vo= —————-

Km+[S]

Grupo catalítico II

Cada uno de los grupos que tienen un papel directo en la catálisis enzimática. Estos grupos pueden ser cadenas laterales de amino ácidos polares o grupos prostéticos.

Cooperatividad II

Es una propiedad de algunas enzimas oligoméricas que consiste en que cuando el sustrato se une a una subunidad esto facilita la unión del sustrato a otra subunidad de la enzima. Hemoglobina.

Transporte activo I

Es un tipo de transporte a través de membranas biológicas en contra de gradiente electroquímico por lo que se requiere energía. Hay dos tipos: Primario donde la energia se obtiene de la hidrólisis de ATP y Secundario que utiliza otro gradiente electroquímico como por ejemplo el de protones.

Constante de catálisis II

Alude al número de moléculas de sustrato transformado por unidad de tiempo por molécula de enzima en condiciones optimas.

Transporte activo secundario I

Es un tipo de transporte a través de membranas biológicas en contra de gradiente electroquímico, por lo que requiere energía, y esta la obtiene de otro gradiente (por ejemplo de protones).

Proteína alostérica

Es una proteína oligomérmica que se une a una parte de la proteína distinta del sitio activo. Puede estimular la actividad de la enzima.

Dominio estructural

Es una zona bien diferenciada en las proteínas globulares y suelen estar ligados a una función determinada como reconocer sustratos.

Reacciones acopladas

En una reacción endergónica se utiliza la energía liberada en una reacción exergónica para que se pueda llevar acabo la primera.

Estruc. Supersecundaria

Es un tipo de estructura que se encuentra en un nivel intermedio entre estructura secundaria y terciaria. Se compone de dos o más estructuras secundarias consecutivas por ejemplo dos a-hélices, dos plegamientos b o ambas.

Ribozima

Es una molécula de ARN con actividad catalítica. Hay distintos tipos de ribozimas implicados en procesos de hidrólisis y corte.

Cromatografía de afinidad

Es una técnica de separación de proteínas que es especifica para una molécula o conjunto de moléculas basada en una complementariedad. EN la matriz se añade un ligando especifico y cuando la mezcla pasa por la columna, las proteínas se pegaran a sus afines.

Número de recambio

Kcat. Velocidad limitante de cualquier reacción enzimática en condiciones de saturación. Alude al numero de moléculas de sustrato transformado por unidad de tiempo por moléculas de enzimas en condiciones optimas.

Electroforesis en condiciones desnaturalizantes

Técnica de separación de proteínas en la que la movilidad de una proteína depende del tamaño y la relación carga/masa ya que cada proteína tiene una relación carga/masa específica. Las proteínas se desnaturalizan con SDS y se añade un reductor igualandose la relación carga/masa y tras someterse a un campo eléctrico las proteínas se separan.

Movimiento flip-flop

Es un movimiento que se da en la membrana biológica y trata de que los fosfolípidos de una bicapa pasa de una capa a otra de forma espontánea o catalizada por la enzima flipasa.

Isoelectroenfoque

Técnica en la que las proteinas se segregan según su punto isoelectrico. Los anfolitos tienen carga + y – si se somenten a un campo electrico con un gradiente de pH. Cuando la proteina llega al pH donde su carga es 0, se queda quieta en ese sugar dependiendo de su punto isoelectrico.

Desnaturalización del ADN

Pérdida de la doble cadena debido a agentes desnaturalizantes que rompen los enlaces débiles.

Replicación semiconservativa

Es un proceso en el que cada cadena de ADN actúa como molde para la síntesis de una cadena nueva, quedando así dos moléculas de ADN cada una con una cadena vieja y una nueva.

Ataque nucleofílico

Átomos con un exceso de electrones que ceden estos electrones a otros átomos con déficit de electrones. Esto debilita enlaces o forma nuevos enlaces.

Acido lipoico

Es un grupo prostético transportador de dos electrones y dos protones o de grupos funcionales. Tiene una forma reducida y otra oxidada y su E’o (pH 7) = -0’3V.

Isoelectroenfoque

Técnica en la que las proteinas se segregan según su punto isoelectrico. Los anfolitos tienen carga + y – si se someten a un campo eléctrico con un gradiente de pH. Cuando la proteína llega a al pH donde la carga es 0 se queda quieta en ese lugar dependiendo de su punto isoeléctrico.

Citocromo

Proteína con grupo hemo que actuan como transportadores de un electrón en la respiración y fotosíntesis.

Mosaico fluido

Es un fenómeno que se da en la membrana biológica que consiste en que los fosfolípidos componentes de la membrana están en continuo movimiento mientras que las proteínas (periféricas, integrales y transmembranas) no se mueven.

Serin proteasas

Son enzimas que hidrolizan enlaces peptídicos de polipéptidos.

Catálisis ácido base

Mecanismo de catálisis que aumenta la velocidad de una reacción mediante la transferencia de uno o varios protones desde una molécula a otra.

Dedo de zinc

Proteína con dominio de unión al ADN que ayuda al correcto plegamiento de éste.

Prion

Es una proteína mal plegada que provoca el mal plegamiento de las proteínas que le siguen lo que causa enfermedades (encefalopatías….).

ATP

Ribonucleósido 5′ trifosfato que actua como donador de grupos fosfatos en el ciclo energético celular, transporta energía química entre ciclos metabólicos actuando de intermediario compartido que acopla reacciones endergónicas y exergónicas.

Canales iónicos

Son transportadores de iones que permiten el rápido desplazamiento de estos a través de membrana. Regulan la concentración citosólica de iones ¿y producen cambios en el voltaje de membrana?

Semejanza y diferencias entre enzimas alostéricos y enzimas interconvertibles. IIIII

Semejanzas:

Son oligoméricas, reguladoras, todas sufren un cambio conformacional y tienen forma activa e inactiva.

Diferencias:

-Alostericas: se regulan por efectores que se unen a un sitio distinto del sitio activo por interacciones débiles

-Interconvertibles: hay una modificación covalente del enzima por adicion o eliminación de un grupo. Necesitan una enzima auxiliar para la modificación de la enzima

Indicar el nivel o niveles de estructura proteica a la que contribuyen cada uno de los siguientes elementos. IIII

Lamina beta: 2ª Puente disulfuro:3ª-4ª Greca: Supersecundaria Subunidad: 4ª Dominio estructural: 4ª Puente de hidrógeno:2ª-3ª-4ª Interacciones iónicas:3ª-4ª Apilamiento de bases: No hay. Grupos prostéticos: 4ª Interacciones hidrofóbicas: 3ª-4ª

Describir brevemente las interacciones no covalentes esenciales en la estabilización de la estructura de la molécula de ADN. III

Puentes de Hidrógeno: es una interacción entre 2 átomos electronegativos que comparte un átomo de hidrógeno. Uno de los átomos electronegativos tiene un enlace covalente con el hidrógeno. Se da entre las bases pirimidínicas y púricas, en los grupos polares de la ribosa y con el agua

Interacciones hidrofóbicas: es una interacción que se da entre grupos apolares, que repelen el agua. Se situan en el apilamiento de bases

Describir brevemente las principales semejanzas y diferencias existentes entre mioglobina y hemoglobina en lo relativo a estructura y función. II

Semejanzas: ambos fijan O2 y son hemoproteinas

Diferencias: La hemoglobina está en los glóbulos rojos y la mioglobina en los tejidos, la hemoglobina transporta O2 y la mioglobina lo recoje, la hemoglobina tiene menor afinidad que la mioglobina por el O2, la hemoglobina tiene 2 subunidades a- y 2 subunidades B y la mioglobina tiene una cadena polipetídica parecida a la subunidad B de la hemoglobina, la hemoglobina tiene 4 sitios de unión y la mioglobina uno y la hemoglobina tiene una cinética sigmoidea y la mioglobina es hiperbólica.

Describir brevemente las interacciones no covalentes esenciales en la estabilización de la estructura terciaria de una proteína. II

Puentes de hidrogeno: Es un enlace que se da entre dos átomos electronegativos que comparte un átomo de hidrógeno. Uno de los átomos electronegativos tiene un enlace covalente con el hidógeno.

Interacciones hidrofóbicas: es una interacción que se da entre grupos apolares que repelen el agua.

Interacciones iónicas: son interacciones electroestáticas que se producen entre átomos o grupos cargados.

Interacciones de Van der Waals: átomos no cargados que se encuentran cerca debido a la influencia mutua de las dos respectivas nubes electrónicas.

Todas estas interacciones se dan entre las cadenas laterales.

Precisar el punto de la molécula en que se une a la hemoglobina cada uno de los siguentes ligandos: II

O2: se une al Fe2+ del grupo hemo de la subunidad-a (también puede en la subunidad B)

CO: se une al grupo hemo de la subunidad-a o B (concretamente al Fe2+) pero con mayo afinidad que el oxígeno.

CO2: Se une en forma de carbomato al grupo a-amino del extremo amino Terminal de la cadena de la hemoglobina.

H+: se une a las Hys 146 de la subunidad B produciendo puentes salinos que liberan O2 de la hemoglobina.

BPG: Se une a una cavidad situada entre 2 subunidades-B en el estado T (tenso), haciendo que disminuya la afinidad por el oxígeno.

Características generales de los sitios catalíticos

Es una porción pequeña de la enzima, es una entidad tridimensional donde concluyen grupos que se encuentran alejados en la cadena polipeptídica. Suelen constituir hoyos o hendiduras y suelen encontrarse en la zona de separación de dos dominios. La naturaleza del microambiente de un grupo catalítico es hidrofóbica

Citar diez proteínas indicando la función que desempeñan y una particularidad destacable de ellas.

Hemoglobina: fija O2. Cooperatividad.

Mioglobina: fija O2. Alosterismo

PEPC: fija CO2 en plantas. Se activa por fosforilación.

Rubisco: fija CO2 en plantas. Se activa con luz.

Semejanzas y diferencias entre ADN y ARN en lo relativo a estructura y función.

.

.

Describir brevemente las interacciones no covalentes esenciales en la estabilización de la estructura de ácidos nucleicos.

Puentes de hidrogeno: Es un enlace que se da entre dos átomos electronegativos que comparte un átomo de hidrógeno. Uno de los átomos electronegativos tiene un enlace covalente con el hidógeno.

Interacciones hidrofóbicas: es una interacción que se da entre grupos apolares que repelen el agua.

Sitio catalítico:

A) Definición: es la región de la enzima donde se combina con el sustrato.

B) Características esenciales: Porción pequeña de la enzima, entidad tridimensional donde concluyen grupos que se encuentran alojados en la cadena polipeptídica, suelen constituir hendiduras y es frecuente que se encuentren en la zona de separación de dos dominios estructurales. La naturaleza del microambiente del sitio catalítico suele ser hidrofóbica, pero hay grupos polares para la catálisis.

C) Efecto del sustrato sobre su conformación: se ajusta al modelo de “Ajuste inducido”: hay un reconocimiento mutuo entre la enzima y el sustrato y se induce unos cambios conformacionales para formar el complejo E-S

D) Naturaleza de los grupos implicados en la catálisis: Pueden ser cadenas laterales de aminoácidos polares o grupos prostéticos

Coperatividad en enzimas alostéricas.

a) Definición: Es una propiedad que consiste en que cuando el sustrato se une a una subunidad facilita la union de ese sustrato a las demás subunidades.

b) ¿Cómo se manifiesta cinéticamente? La curva de saturación es sigmoidea.

c) ¿Qué ventajas presenta para la regulación de la actividad enzimática respecto a las enzimas que siguen cinéticas de Michaelis-Menten? Su zona de respuesta efectiva está más ajustado en los intervalos de concentración de sustrato.

Asimetría de membranas biológicas. Explica en que consiste incluyendo un esquema y justifica la importancia de esta característica.

Los fosfolipidos componen una doble capa asimétrica debida a la distribución desigual de las proteínas de membrana y a la presencia de glicolípidos en la cara externa. Esta característica es esencial para la celula porque las proteínas y glicolípidos de la cara externa tienen sobre todo función de reconocimiento.

Describir brevemente las interacciones no covalentes esenciales en la estabilización de la estructura cuaternaria de una proteína.

Puentes de hidrogeno: Es un enlace que se da entre dos átomos electronegativos que comparte un átomo de hidrógeno. Uno de los átomos electronegativos tiene un enlace covalente con el hidógeno.

Interacciones hidrofóbicas: es una interacción que se da entre grupos apolares que repelen el agua.

Interacciones iónicas: son interacciones electroestáticas que se producen entre átomos o grupos cargados.

Interacciones de Van der Waals: átomos no cargados que se encuentran cerca debido a la influencia mutua de las dos respectivas nubes electrónicas.

Todas estas interacciones se dan entre las cadenas laterales.

About these ads
 

6 Responses to “Bioquímica. Miguel García Guerrero. Examen 1P”

  1. Guttemberg Says:

    Entonces hay que escribir exactamente eso para aprobar?
    Tienes por ahí problemas resueltos. Sería de gran ayuda.

    Un saludo desde Jerez

  2. Carabuxa Says:

    Exactamente eso, pero puede que te diga en una revisión que no le gusta. Este profesor y el otro son muy quisquillosos a la hora de corregir.

    Para tener nota, te aseguro que hay que tener los problemas perfectos. Y además no son tan difíciles, es cuestión de practicar.

    AHora no tengo tiempo de subirlos pero cuando pueda lo haré.

    Un saludo!

  3. lauritaaaa Says:

    tiooooo eres mi dios,en serio,me has ahorrado un monton de tiempo,y me has sacao de unas cuantas de dudas,por favor sube lo mas pronto posible problemas resueltos son mi punto flojo y se que hay que hacerlos bien para aprobar.un saludo desd sevillaaa.gracias pro adelantado

  4. Carabuxa Says:

    Los problemas que tengo son de hace 2 años y de hace 3 (aunque creo que son los mismos), pero vamos, creo que si tengo tiempo mañana u hoy los subo. Para no hacerte ilusiones, en esta semana.

    Un saludo, y mira al autor… que aún no me he cambiado de sexo xD.

  5. LUZ DEL CARMEN ORNELAS Says:

    Soy profesora de Bioquímica y me gustaría recibir material como el que se muestra. tambien si es posible compartir información y hasta videos sobre temas de Bioquímica.

  6. LUZ DEL CARMEN ORNELAS Says:

    Soy profesora de Bioquímica y me gustaría recibir material como el que se muestra. tambien si es posible compartir información y hasta videos sobre temas de Bioquímica.

    Agradezco de antemano la atención.

    Hasta pronto.
    LCOH.


Deja un comentario

Introduce tus datos o haz clic en un icono para iniciar sesión:

Logo de WordPress.com

Estás comentando usando tu cuenta de WordPress.com. Cerrar sesión / Cambiar )

Imagen de Twitter

Estás comentando usando tu cuenta de Twitter. Cerrar sesión / Cambiar )

Foto de Facebook

Estás comentando usando tu cuenta de Facebook. Cerrar sesión / Cambiar )

Google+ photo

Estás comentando usando tu cuenta de Google+. Cerrar sesión / Cambiar )

Conectando a %s

 
Seguir

Recibe cada nueva publicación en tu buzón de correo electrónico.